Цитратты синтаза тұқымдасы - Citrate synthase family
| Citrate_synt | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 суық-белсенді цитрат синтазы | |||||||||
| Идентификаторлар | |||||||||
| Таңба | Citrate_synt | ||||||||
| Pfam | PF00285 | ||||||||
| InterPro | IPR002020 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00422 | ||||||||
| SCOP2 | 1scsc / Ауқымы / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd06101 | ||||||||
| |||||||||
Молекулалық биологияда цитратты синтаза тұқымдасы туралы белоктар қамтиды ферменттер цитрат синтазы EC 2.3.3.1 және онымен байланысты ферменттер 2-метилцитрат синтазы EC 2.3.3.5 және ATP цитрат лиазасы EC 2.3.3.8.
Цитрат синтазы қатысуынсыз тікелей көміртек-көміртекті байланыс түзе алатын ферменттердің кіші тұқымдасының мүшесі металл ионы кофакторлар. Ол катализдер ішіндегі бірінші реакция Кребс 'циклы, атап айтқанда оксалоацетат және ацетил-коэнзим А ішіне цитрат және коэнзим А. Бұл реакция үшін маңызды энергия ұрпақ және үшін көміртегі ассимиляция. Реакция ковалентті байланыспаған цитрил-кофермент А арқылы жүреді аралық 2 сатылы процесте (альдол-Клайзен конденсациясы, содан кейін гидролиз цитрил-КоА).
Цитратты синтаза ферменттері екі құрылымдық типте кездеседі: І типті ферменттер ( эукариоттар, Грам позитивті бактериялар және архей ) нысаны гомодимерлер және қысқа тізбектер құрамында кездесетін II типті ферменттерге қарағанда Грамоң бактериялар және құрылымы бойынша гексамерикалық болып табылады. Екі типте де мономер екі доменнен тұрады: үлкен альфа-спираль екі құрылымдық қайталанудан тұратын домен, мұндағы екінші қайталануды кішкене альфа-спиральды домен үзеді. Осы домендер арасындағы саңылаулар белсенді сайт, мұнда цитрат та, ацетил-коэнзим де байланысады. Фермент а конформациялық өзгеріс оксалоацетатты лигандпен байланыстыру кезінде белсенді сайт ацетил-КоА түзу үшін жарықшақ жабылады байланыстыратын сайт.[1] Доменді жабуға қажет энергия ферменттің онымен өзара әрекеттесуінен туындайды субстрат. II типті ферменттерде артық болады N-терминал бета-парақ домен, ал кейбір ферменттер II типке жатады аллостериялық кедергі келтіреді НАДХ.[2]
2-метилцитрат синтазы катализдер оксалоацетат пен пропаноил-КоА-ны (2R, 3S) -2-гидроксибутан-1,2,3-трикарбоксилат пен кофермент А-ға айналдыру. Бұл фермент индукция кезінде жүреді бактериалды өсу пропионат, ал гексамералық цитрат синтазасының II типі конститутивті болып табылады.[3]
ATP цитрат лиазасы цитраттың оксалоацетат пен ацетил-КоА-ға Mg.ATP-тәуелді, CoA-тәуелді бөлінуін катализдейді, бұл редукцияның маңызды сатысы трикарбон қышқылының жолы CO2 әр түрлі қолданылатын ассимиляция автотрофты бактериялар және архей түзету Көмір қышқыл газы.[4] АТФ цитрат лиазасы екі айқыннан тұрады бөлімшелер. Эукариоттарда АТФ цитрат лиазасы бір ірі полипептидтің гомотетрамері болып табылады және оны өндіру үшін қолданылады цитозоликалық ацетил-КоА митохондриялық цитрат өндірді.[5]
Әдебиеттер тізімі
- ^ Дайдон I, Роккатано Д, Хейвард С (маусым 2004). «Цитрат синтазасының жабық домендік конформациясының қол жетімділігін маңызды динамикалық іріктеуді қолдану арқылы зерттеу». Дж.Мол. Биол. 339 (3): 515–25. дои:10.1016 / j.jmb.2004.04.007. PMID 15147839.
- ^ Франсуа Дж.А., Старкс CM, Sivanuntakorn S, Jiang H, Ransome AE, Nam JW, Constantine CZ, Kappock TJ (қараша 2006). «Қышқылдың инактивациясына қарсы тұратын, сезімтал емес гексамериялық цитрат синтазасының құрылымы». Биохимия. 45 (45): 13487–99. дои:10.1021 / bi061083k. PMID 17087502.
- ^ Gerike U, Hough DW, Russell NJ, Dyall-Smith ML, Danson MJ (сәуір 1998). «Цитрат синтазы және 2-метилцитрат синтазы: құрылымдық, функционалдық және эволюциялық байланыстар». Микробиология. 144 (4): 929–35. дои:10.1099/00221287-144-4-929. PMID 9579066.
- ^ Ким В, Табита ФР (қыркүйек 2006). «Хлоробий тепидумынан алынған АТФ-цитрат лиазасының екі суббірлігі де каталитикалық белсенділікке ықпал етеді». Бактериол. 188 (18): 6544–52. дои:10.1128 / JB.00523-06. PMC 1595482. PMID 16952946.
- ^ Bauer DE, Hatzivassiliou G, Zhao F, Andreadis C, Thompson CB (қыркүйек 2005). «АТФ цитрат лиазасы жасушалардың өсуі мен трансформациясының маңызды компоненті». Онкоген. 24 (41): 6314–22. дои:10.1038 / sj.onc.1208773. PMID 16007201.